Para que sirven las enzimas

Para que sirven las enzimas

Retroalimentación

Las enzimas se utilizan en las industrias alimentaria, agrícola, cosmética y farmacéutica para controlar y acelerar las reacciones con el fin de obtener rápidamente y con precisión un producto final valioso. Las enzimas son cruciales para fabricar queso, elaborar cerveza, hornear pan, extraer zumo de frutas, curtir cuero y mucho más. Los usos industriales de las enzimas también están aumentando, ya que se utilizan en la producción de biocombustibles y biopolímeros. Las enzimas pueden obtenerse de fuentes microbianas o fabricarse sintéticamente. La levadura y la E. coli se modifican habitualmente para sobreexpresar una enzima de interés. Este tipo de ingeniería enzimática es una forma poderosa de obtener grandes cantidades de enzimas para la biocatálisis con el fin de sustituir los procesos químicos tradicionales.
Las cervecerías no podrían elaborar nuestra cerveza sin las enzimas y las levaduras que las contienen. Uno de los primeros pasos del proceso de elaboración de la cerveza consiste en germinar el grano y romper ese almidón en moléculas de azúcar de maltosa y glucosa a través de las enzimas amilasa. A continuación, la levadura consume estos azúcares simples y produce alcohol y dióxido de carbono mediante la glucólisis y la fermentación alcohólica. Estos procesos requieren la friolera de 12 enzimas. Utilizar todo el organismo de la levadura es mucho más eficaz que intentar recrear este proceso con enzimas sintéticas. El proceso de fermentación alcohólica toma dos moléculas de piruvato de la glucólisis y las convierte en etanol a través de la piruvato deshidrogenasa y la alcohol deshidrogenasa. La producción de queso sigue un proceso similar, pero en su lugar requiere que las bacterias realicen la glucólisis para convertir los azúcares de la leche en el ácido láctico que da al queso y al yogur su excepcional sabor.

Peroxidasa de rábano picante

Las enzimas son moléculas de proteínas que están presentes en todos los seres vivos. Aceleran y dirigen las reacciones químicas, aumentando en muchos casos la velocidad de reacción millones de veces. Por ejemplo, facilitan la digestión, metabolizan y eliminan los residuos en los seres humanos y los animales, y desempeñan un papel crucial en la contracción muscular.
Las enzimas se han utilizado sin saberlo en la producción de alimentos, por ejemplo, en la elaboración de masas, durante siglos. Pueden obtenerse por extracción de plantas o animales o por fermentación de microorganismos. Suelen estar purificadas, pero pueden contener trazas variables de otros componentes naturales de estas tres fuentes. Normalmente se añaden para desempeñar una función tecnológica en la fabricación, el procesamiento, la preparación y el tratamiento de los alimentos. Algunos ejemplos son las enzimas utilizadas para descomponer la estructura de la fruta para que los fabricantes puedan extraer más zumo, o para convertir el almidón en azúcar en la producción de alcohol.
Históricamente se ha considerado que las enzimas no son tóxicas y no suponen un problema de seguridad para los consumidores, ya que están presentes de forma natural en los ingredientes utilizados para fabricar alimentos. Sin embargo, se evalúa la seguridad de las enzimas alimentarias producidas industrialmente por extracción de tejidos vegetales y animales, o por fermentación de microorganismos.

Cómo funcionan las enzimas

Las enzimas son competentes para participar en la transducción de señales, en la que una señal química o física se transmite a través de una célula como una serie de eventos moleculares, y finalmente aparece una respuesta celular. Las enzimas más comunes en la transducción de señales son las proteínas quinasas que catalizan la fosforilación de proteínas.
Las moléculas grandes pueden ser descompuestas por las enzimas en pequeños fragmentos que pueden ser absorbidos fácilmente por el cuerpo humano. Muchos ingredientes nutricionales tienen forma de moléculas grandes, como el azúcar, las proteínas y las grasas, que el cuerpo humano no puede absorber fácilmente. Por lo tanto, estos ingredientes son descompuestos por las enzimas en trozos más pequeños antes de la absorción, y este proceso se llama catabolismo. Tras la absorción, las pequeñas moléculas se utilizarán como bloques de construcción para refrescar el cuerpo mediante la reparación, regeneración y crecimiento de los tejidos, y este proceso se denomina anabolismo. En el catabolismo y el anabolismo se emplean muchas enzimas, como las amilasas y las proteasas.
Las enzimas pueden generar energía para los organismos vivos. El trifosfato de adenosina, también conocido como ATP, es la principal forma de almacenamiento de energía química. El ATP es una batería cargada que puede liberar energía que impulsa las actividades biológicas. Las enzimas son el transformador que convierte la energía en formas químicas adecuadas y la almacena en moléculas de ATP. La mayoría de estas enzimas se denominan ATP sintasas.

Lipasa

Las enzimas (/ˈɛnzaɪmz/) son proteínas que actúan como catalizadores biológicos (biocatalizadores). Los catalizadores aceleran las reacciones químicas. Las moléculas sobre las que pueden actuar las enzimas se denominan sustratos, y la enzima convierte los sustratos en diferentes moléculas conocidas como productos. Casi todos los procesos metabólicos de la célula necesitan la catálisis enzimática para producirse a un ritmo lo suficientemente rápido como para mantener la vida[1]: 8.1 Las vías metabólicas dependen de las enzimas para catalizar los pasos individuales. El estudio de las enzimas se denomina enzimología y el campo del análisis de las pseudoenzimas reconoce que, durante la evolución, algunas enzimas han perdido la capacidad de llevar a cabo la catálisis biológica, lo que a menudo se refleja en sus secuencias de aminoácidos y en sus inusuales propiedades «pseudocatalíticas»[2][3].
Se sabe que las enzimas catalizan más de 5.000 tipos de reacciones bioquímicas[4] Otros biocatalizadores son las moléculas de ARN catalítico, llamadas ribozimas. La especificidad de las enzimas proviene de sus estructuras tridimensionales únicas.
Al igual que todos los catalizadores, las enzimas aumentan la velocidad de reacción reduciendo su energía de activación. Algunas enzimas pueden hacer que su conversión de sustrato a producto se produzca muchos millones de veces más rápido. Un ejemplo extremo es la orotidina 5′-fosfato descarboxilasa, que permite que una reacción que de otro modo tardaría millones de años se produzca en milisegundos[5][6] Químicamente, las enzimas son como cualquier catalizador y no se consumen en las reacciones químicas, ni alteran el equilibrio de una reacción. Las enzimas se diferencian de la mayoría de los catalizadores por ser mucho más específicas. La actividad de las enzimas puede verse afectada por otras moléculas: los inhibidores son moléculas que disminuyen la actividad de las enzimas y los activadores son moléculas que aumentan la actividad. Muchos fármacos terapéuticos y venenos son inhibidores enzimáticos. La actividad de una enzima disminuye notablemente fuera de su temperatura y pH óptimos, y muchas enzimas se desnaturalizan (permanentemente) cuando se exponen a un calor excesivo, perdiendo su estructura y propiedades catalíticas.

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